La fosforilación de la proteína tau por la glucógeno sintasa quinasa-3

  1. Muñoz Montaño, Juan Ramón
Zuzendaria:
  1. Javier Díaz Nido Zuzendaria
  2. Francisco Moreno Zuzendaria

Defentsa unibertsitatea: Universidad Autónoma de Madrid

Fecha de defensa: 1998(e)ko ekaina-(a)k 05

Epaimahaia:
  1. Federico Mayor Menéndez Presidentea
  2. Manuel Ros Pérez Idazkaria
  3. Manuel Guzmán Pastor Kidea
  4. Jesús Benavides Yanguas Kidea
  5. Ignacio Torres Alemán Kidea

Mota: Tesia

Teseo: 67709 DIALNET

Laburpena

La proteína tau es fosforilada por la glucógeno sintasa quinasa 3 in vitro en cultivos celulares e in vivo en cerebros de ratas. Como consecuencia de dicha fosforilación se puede regular la estabilidad de los microtúbulos. En las neuronas en crecimiento es necesario que los microtúbulos se encuentren en un estado de dinamismo que permita el crecimiento axonal, para ello es indispensable que la proteína tau se encuentre parcialmente fosforilada. La fosforilación de la proteína tau mediada por la glucógeno sintasa quinasa 3 puede regular este proceso, de modo que esta quinasa es imprescindible para el crecimiento axonal, y todos los sistemas de regulación que a ella le afecten.