Estudios estructurales de proteínas por ir lipoproteínas y mioglobina. Interacción lípido proteína y oxidación

Resumen

Se han estudiado las lipoproteínas del suero humano (LDL, VLDL, y HDL) por espectroscopia de IR viéndose que las diferentes composiciones proteicas y lipídicas dan lugar a diferentes tipos de espectros. También se han estudiado los cambios producidos en LDL por acción de alcoholes de bajo peso molecular (donde se comprueba que se afecta tanto a la parte externa como al núcleo hidrofóbico de la partícula), y por la modificación de pH. Con cambios de menos de una unidad de pH no se observan grandes modificaciones, mientras que a un pH claramente ácido (4,5) si se ven modificaciones en estructura secundaria con una bajada de más de 20ºC en la T de desnaturalización. Por otra parte se ha estudiado la mioglobina de caballo, tanto su estabilidad y desplegamiento térmico como su interacción con estrógenos a diferentes concentraciones y tras su oxidación. Se ha visto que la adición de ligando externo modifica la estabilidad de la proteína. En los anteriores casos también se ha utilizado la novedosa técncia de 2D-IR mediante la cual se han corroborado los diferentes resultados obtenidos por el tratamiento tradicional y se ha podido discernir de manera más clara entre ellos.